अल्फा हेलिक्स संरचना और कार्यात्मक महत्व

अल्फा हेलिक्स एक सरलतम माध्यमिक संरचना है जिसे एक प्रोटीन अपने अमीनो एसिड अवशेषों के बीच बंधन की कठोरता और स्वतंत्रता के अनुसार अंतरिक्ष में अपना सकता है.

यह सर्पिल आकार की विशेषता है जिसमें अमीनो एसिड की व्यवस्था की जाती है, जो आर समूहों के साथ एक काल्पनिक अनुदैर्ध्य अक्ष के चारों ओर इसे बाहर करने के लिए व्यवस्थित किया जाता है.

1951 में पॉल हेलिंग और सहकर्मियों द्वारा अल्फा हेलिकॉप्टरों का पहली बार वर्णन किया गया था, जो चेन द्वारा ग्रहण किए जाने वाले सबसे संभावित कॉन्फ़िगरेशन की भविष्यवाणी करने के लिए इंटरप्टोमिक दूरी, लिंक कोण, और पेप्टाइड्स और अमीनो एसिड के अन्य संरचनात्मक मापदंडों पर उपलब्ध डेटा का उपयोग करते थे। पॉलीपेप्टाइड.

अल्फा हेलिक्स का वर्णन हाइड्रोजन बॉन्ड्स द्वारा स्थिर किए गए पेप्टाइड श्रृंखला में सभी संभावित संरचनाओं की खोज से उत्पन्न हुआ, जहां अवशेष स्टोइकोमेट्रिअली समतुल्य थे और प्रत्येक का विन्यास प्लैनर था, जैसा कि आंकड़ों से संकेत मिलता है पेप्टाइड बॉन्ड की प्रतिध्वनि जो तारीख के लिए उपलब्ध थे.

यह माध्यमिक संरचना प्रोटीन के बीच सबसे आम है, और यह घुलनशील प्रोटीन और अभिन्न झिल्ली प्रोटीन दोनों द्वारा अपनाया जाता है। यह माना जाता है कि अल्फा हेलिक्स या बीटा शीट के रूप में 60% से अधिक प्रोटीन मौजूद हैं.

सूची

• 1 संरचना
• 2 कार्यात्मक महत्व
  • २.१ मिओसिन
  • २.२ कोलेजन
  • 2.3 केरातिन
  • 2.4 हीमोग्लोबिन
  • 2.5 प्रोटीन "जिंक उंगलियां" टाइप करते हैं
• 3 संदर्भ

संरचना

सामान्य तौर पर, एक अल्फा हेलिक्स के प्रत्येक मोड़ में औसतन 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, जो लंबाई में लगभग 5.4 to के बराबर होता है। हालांकि, प्राथमिक संरचना के अमीनो एसिड अनुक्रम पर सख्त निर्भरता के साथ कोण और रोटेशन की लंबाई एक प्रोटीन से दूसरे प्रोटीन में भिन्न होती है.

अधिकांश अल्फा हेलीकॉप्टरों में दाएं हाथ की बारी होती है, लेकिन वर्तमान में यह ज्ञात है कि अल्फा हेलीकॉप्टरों वाले प्रोटीन बाएं हाथ के मोड़ के साथ मौजूद हो सकते हैं। एक या दूसरे होने की स्थिति यह है कि सभी अमीनो एसिड एक ही विन्यास (एल या डी) में हैं, क्योंकि वे मोड़ की दिशा के लिए जिम्मेदार हैं.

प्रोटीन की दुनिया के लिए इन महत्वपूर्ण संरचनात्मक कारणों का स्थिरीकरण हाइड्रोजन बांड द्वारा दिया गया है। ये बॉन्ड एक पेप्टाइड बॉन्ड के इलेक्ट्रोनगेटिव नाइट्रोजन से जुड़े हाइड्रोजन परमाणु और बाद में एन-टर्मिनल क्षेत्र में एमिनो एसिड चार पदों के इलेक्ट्रोनगेटिव कार्बोक्जिलिक ऑक्सीजन परमाणु के बीच होते हैं, जो स्वयं के संबंध में हैं।.

प्रत्येक हेलिक्स की बारी, हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा अगले से जुड़ी होती है, जो अणु की समग्र स्थिरता को प्राप्त करने के लिए मौलिक हैं.

सभी पेप्टाइड्स स्थिर अल्फा हेलिकॉप्टर नहीं बना सकते हैं। यह श्रृंखला बनाने के लिए श्रृंखला में प्रत्येक अमीनो एसिड की आंतरिक क्षमता द्वारा दिया जाता है, जिसका सीधा संबंध उसके वैकल्पिक आर समूहों के रासायनिक और भौतिक प्रकृति से है।.

उदाहरण के लिए, एक निश्चित पीएच में कई ध्रुवीय अवशेष एक ही चार्ज प्राप्त कर सकते हैं, इसलिए वे एक हेलिक्स में लगातार स्थित नहीं हो सकते हैं क्योंकि उनके बीच की प्रतिकर्षण इसमें एक बड़ी विकृति होगी।.

अमीनो एसिड का आकार, आकार और स्थिति भी पेचदार स्थिरता के महत्वपूर्ण निर्धारक हैं। आगे जाने के बिना, अनुक्रम के भीतर निकटता में तैनात आसन, सर्, थ्र और सीआईएस जैसे अवशेष अल्फा हेलिक्स के विन्यास पर भी नकारात्मक प्रभाव डाल सकते हैं।.

उसी तरह, किसी दिए गए पेप्टाइड में अल्फा हेलिकल सेगमेंट के हाइड्रोफोबिसिटी और हाइड्रोफिलिसिस एमिनो एसिड के आर समूहों की पहचान पर विशेष रूप से निर्भर करते हैं.

अभिन्न झिल्ली प्रोटीन में, मजबूत हाइड्रोफोबिक चरित्र के अवशेषों के साथ प्रचुर मात्रा में अल्फा हेलिकॉप्टर होते हैं, जो कड़ाई से संघटक फॉस्फोलिपिड्स के एपोलर टेल्स के बीच खंडों के सम्मिलन और विन्यास के लिए आवश्यक होते हैं।.

घुलनशील प्रोटीन, इसके विपरीत, ध्रुवीय अवशेषों में समृद्ध अल्फा हेलिकॉप्टर होते हैं, जो साइटोप्लाज्म या अंतरालीय स्थानों में मौजूद जलीय माध्यम के साथ एक बेहतर संपर्क संभव बनाते हैं।.

कार्यात्मक महत्व

अल्फा हेलिक्स रूपांकनों में जैविक कार्यों की एक विस्तृत श्रृंखला है। हेलिकॉप्टर के बीच विशिष्ट बातचीत पैटर्न, झिल्ली प्रोटीन और घुलनशील प्रोटीन दोनों के कार्य, संयोजन और संयोजन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं.

ये डोमेन कई प्रतिलेखन कारकों में मौजूद हैं, जो जीन अभिव्यक्ति के नियमन के दृष्टिकोण से महत्वपूर्ण हैं। वे संरचनात्मक प्रासंगिकता और झिल्लीदार प्रोटीन वाले प्रोटीन में भी मौजूद होते हैं जिनमें विभिन्न प्रकार के संकेतों के परिवहन और / या प्रसारण के कार्य होते हैं.

यहाँ अल्फा हेलीकॉप्टरों के साथ प्रोटीन के कुछ क्लासिक उदाहरण दिए गए हैं:

मायोसिन

मायोसिन एक्टिन द्वारा सक्रिय एक एटीपीस है जो मांसपेशियों के संकुचन और सेल गतिशीलता के विभिन्न रूपों के लिए जिम्मेदार है। दोनों मांसपेशियों और गैर-मांसपेशी मायोसिन में दो क्षेत्रों या गोलाकार "सिर" होते हैं जो एक लंबे पेचदार अल्फा "पूंछ" से एक साथ जुड़े होते हैं।.

कोलेजन

मानव शरीर की कुल प्रोटीन सामग्री का एक तिहाई कोलेजन द्वारा दर्शाया गया है। यह बाह्य अंतरिक्ष में सबसे प्रचुर मात्रा में प्रोटीन है और एक विशिष्ट विशेषता के रूप में एक संरचनात्मक विशेषता है जो तीन समानांतर किस्में से बना है जिसमें एक पेचदार बाएं हाथ का विन्यास है, जो एक साथ मिलकर एक दक्षिणावर्त दिशा के साथ एक ट्रिपल हेलिक्स बनाते हैं।.

केरातिन

केराटीन रेशा बनाने वाले प्रोटीन का एक समूह है जो कशेरुक में कुछ उपकला कोशिकाओं द्वारा निर्मित होता है। वे नाखून, बाल, पंजे, कछुओं के खोल, सींग और पंख के मुख्य घटक हैं। इसके फाइब्रिलर संरचना का एक हिस्सा अल्फा हेलिक्स सेगमेंट द्वारा बनाया गया है.

हीमोग्लोबिन

रक्त में ऑक्सीजन हीमोग्लोबिन द्वारा ले जाया जाता है। इस टेट्रामेरिक प्रोटीन के ग्लोबिन हिस्से में 141 अवशेषों के दो समान अल्फा हेलिकॉप्टर होते हैं, और 146 अवशेषों के दो बीटा चेन होते हैं।.

"जिंक फिंगर" प्रोटीन टाइप करें

यूकेरियोटिक जीवों में जिंक-फिंगर प्रोटीन का खजाना होता है, जो विभिन्न उद्देश्यों के लिए काम करता है: डीएनए मान्यता, आरएनए पैकेजिंग, ट्रांसक्रिप्शनल एक्टिवेशन, एपोप्टोसिस का विनियमन, प्रोटीन फोल्डिंग आदि। कई जस्ता उंगली प्रोटीन के पास अल्फा हेलिकॉप्टर होते हैं जो उनकी संरचना के मुख्य घटक के रूप में होते हैं और वे उनके कार्य के लिए आवश्यक होते हैं.

संदर्भ

1. अरोरा, आर।, श्रीनिवासन, आर।, और रोज, जी। डी। (1994)। ग्लाइसिन द्वारा एक अल्फा-हेलिक्स समाप्ति के लिए नियम. विज्ञान, 264(५१६२), ११२६-११३०.
2. ब्लेबर, एम।, झांग, एक्स।, और मैथ्यू, बी (1993)। अमीनो एसिड अल्फा हेलिक्स प्रवृत्ति का संरचनात्मक आधार. विज्ञान, 260(1), 1637-1640.
3. ब्रेनन, आर। जी।, और मैथ्यूज, बी। डब्ल्यू। (1989)। हेलिक्स-टर्न-हेलिक्स डीएनए बाइंडिंग मोटिफ. जैविक रसायन विज्ञान की पत्रिका, 264(4), 1903-1906.
4. ईसेनबर्ग, डी। (2003)। अल्फा-हेलिक्स और बीटा-शीट प्रोटीन की संरचनात्मक विशेषताओं की खोज, मुख्य. PNAS, 100(20), 11207-11210। हगिन्स, एम। एल। (1957)। अल्फा केरातिन की संरचना. रसायन, 43, 204-209.
5. क्लेमेंट, डब्ल्यू।, विलेंस, आर।, और डुवेज़, पी। (1960)। मायोग्लोबिन की संरचना. प्रकृति, 185, 422-427.
6. लाईटी, जे। एच।, ली, बी। एम।, और राइट, पी। ई। (2001)। जस्ता उंगली प्रोटीन: संरचनात्मक और कार्यात्मक विविधता में नई अंतर्दृष्टि. स्ट्रक्चरल बायोलॉजी में करंट ओपिनियन, 11(1), 39-46.
7. लोदीश, एच।, बर्क, ए।, कैसर, सी। ए।, क्रिगर, एम।, बोरस्टेर, ए।, प्लोएग, एच।, ... मार्टिन, के। (2003). आणविक कोशिका जीवविज्ञान (5 वां संस्करण)। फ्रीमैन, डब्ल्यू एच। एंड कंपनी.
8. लक्की, एम। (2008). मेम्ब्रेन स्ट्रक्चरल बायोलॉजी: बायोकैमिकल और बायोफिजिकल फाउंडेशनों के साथ. कैम्ब्रिज यूनिवर्सिटी प्रेस। Www.cambridge.org/9780521856553 से पुनः प्राप्त
9. मैके, एम। जे।, अफ्रोसे, एफ।, कोएप्पे, आर। ई।, और ग्राथहाउस, डी.वी. (2018)। झिल्ली में हेलिक्स का निर्माण और स्थिरता. बायोचीमिका एट बायोफिसिका एक्टा - बायोमेम्ब्रेंस, 1860(१०), २१० 10-२११।.
10. नेल्सन, डी। एल।, और कॉक्स, एम। एम। (2009). बायोकेमिस्ट्री के लेहिंगर प्रिंसिपल. ओमेगा संस्करण (5 वां संस्करण).
11. पॉलिंग, एल।, कोरी, आर.बी., और ब्रैनसन, एच। आर। (1951)। प्रोटीन की संरचना: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के दो हाइड्रोजन-बंधुआ पेचदार विन्यास. संयुक्त राज्य अमेरिका के नेशनल एकेडमी ऑफ साइंसेज की कार्यवाही, 37, 205-211.
12. पेरुट्ज़, एम। एफ। (1978)। हीमोग्लोबिन संरचना और श्वसन परिवहन. वैज्ञानिक अमेरिकी, 239(6), 92-125.
13. शोल्टज़, जे। एम।, और बाल्डविन, आर। एल। (1992)। पेप्टाइड्स द्वारा अल्फा-हेलिक्स संरचना का तंत्र. बायोफिजिक्स और बायोमोलेक्यूलर स्ट्रक्चर की वार्षिक समीक्षा, 21(1), 95-118.
14. कंधे, एम। डी।, और बारिश, आर। टी। (2009)। कोलेजन संरचना और स्थिरता. जैव रसायन की वार्षिक समीक्षा, 78(1), 929-958.
15. सुब्रमण्यम, ए।, जोन्स, डब्ल्यू.के., गुलिक, जे।, और न्यूमनली, जे। (1991)। ट्रांसजेनिक चूहों में अल्फा-मायोसिन भारी श्रृंखला जीन प्रमोटर के ऊतक-विशिष्ट विनियमन. जैविक रसायन विज्ञान जर्नल, 266(36), 24613-24620.
16. वांग, बी।, यांग, डब्ल्यू।, मैककिट्रिक, जे।, और मेयर्स, एम.ए. (2016)। केराटिन: संरचना, यांत्रिक गुण, जैविक जीवों में घटना, और जैव सूचना पर प्रयास. सामग्री विज्ञान में प्रगति. एल्सेवियर लिमिटेड.
17. वार्रिक, एच। एम।, और स्पुडिच, जे। ए। (1987)। सेल की गतिशीलता में मायोसिन संरचना और कार्य. सेल बायोलॉजी की वार्षिक समीक्षा, 3, 379-421.
18. झांग, एस। क्यू।, कुलप, डी। डब्ल्यू।, श्राम, सी। ए।, मर्विक, एम।, समीश, आई।, और डेग्रो, डब्ल्यू। एफ। (2015)। झिल्ली- और घुलनशील-प्रोटीन हेलिक्स-हेलिक्स इंटरेक्टोम: विभिन्न इंटरैक्शन के माध्यम से समान ज्यामिति. संरचना, 23(३), ५२41-५४१