वे क्या हैं, जैविक महत्व और उदाहरण में हाइड्रोफोबिक बातचीत

हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन (HI) वे ऐसी ताकतें हैं जो एक समाधान या ध्रुवीय विलायक में डूबे हुए एपोलर यौगिकों के बीच सामंजस्य बनाए रखती हैं। गैर-सहसंयोजक चरित्र के अन्य इंटरैक्शन के विपरीत, जैसे कि हाइड्रोजन बांड, आयनिक इंटरैक्शन या वैन डेर वाल्स बल, हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन विलेय के आंतरिक गुणों पर निर्भर नहीं करते हैं, बल्कि सॉल्वैंट्स पर.

इन इंटरैक्शन का एक बहुत ही उदाहरण उदाहरण चरण पृथक्करण हो सकता है जो तेल के साथ पानी मिलाने की कोशिश करते समय होता है। इस मामले में, तेल के अणु अपने आस-पास पानी के अणुओं को आदेश देने के परिणामस्वरूप एक-दूसरे के साथ "बातचीत" करते हैं.

इन मुलाकातों की धारणा चालीसवें दशक से पहले से मौजूद है। हालांकि, "हाइड्रोफोबिक लिंक" शब्द काज़ान द्वारा 1959 में बनाया गया था, जबकि कुछ प्रोटीनों की त्रि-आयामी संरचना के स्थिरीकरण में सबसे महत्वपूर्ण कारकों का अध्ययन किया गया था।.

HI जैविक प्रणालियों में होने वाले सबसे महत्वपूर्ण पारस्परिक संपर्क हैं। विभिन्न प्रकार के इंजीनियरिंग अनुप्रयोगों और रासायनिक और दवा उद्योग में भी उनकी महत्वपूर्ण भूमिका है जो आज हम जानते हैं.

सूची

• 1 हाइड्रोफोबिक बातचीत क्या हैं??
• 2 जैविक महत्व
• 3 हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन के उदाहरण
  • 3.1 संस्मरण
  • ३.२ प्रोटीन
  • ३.३ डिटर्जेंट
• 4 संदर्भ

हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन क्या हैं??

HI का भौतिक कारण एक समाधान में पानी के अणुओं के साथ हाइड्रोजन बॉन्ड बनाने में अपोलर पदार्थों की अक्षमता पर आधारित है.

उन्हें "निरर्थक बातचीत" के रूप में जाना जाता है क्योंकि वे विलेय अणुओं के बीच संबंध से संबंधित नहीं हैं, बल्कि पानी के अणुओं की प्रवृत्ति के कारण हाइड्रोजन बॉन्ड के माध्यम से अपनी स्वयं की बातचीत को बनाए रखने के लिए हैं।.

जब पानी के संपर्क में होता है, तो एपोलर या हाइड्रोफोबिक अणु अनायास अनायास मिल जाते हैं, ताकि पानी के संपर्क के सतह क्षेत्र को कम करके सबसे बड़ी स्थिरता प्राप्त की जा सके।.

यह प्रभाव एक मजबूत आकर्षण के साथ भ्रमित हो सकता है, लेकिन यह केवल विलायक के संबंध में पदार्थों के एपोलर चरित्र का परिणाम है.

एक थर्मोडायनामिक दृष्टिकोण से समझाया गया है, ये सहज जुड़ाव एक ऊर्जावान रूप से अनुकूल राज्य की तलाश में होते हैं, जहां मुक्त ऊर्जा की सबसे छोटी विविधता है (ΔG).

यह ध्यान में रखते हुए कि =G = --H - T ,S, सबसे ऊर्जावान रूप से अनुकूल स्थिति यह होगी कि जहां एन्ट्रापी ()S) अधिक होती है, यानी जहां कम पानी के अणु होते हैं, जिनकी घूर्णी और अनुवाद संबंधी स्वतंत्रता संपर्क से कम हो जाती है एक apolar विलेय के साथ.

जब पानी के अणुओं द्वारा मजबूर एपोलर अणुओं को एक-दूसरे के साथ जोड़ा जाता है, तो इन अणुओं के अलग रहने की तुलना में एक अधिक अनुकूल स्थिति प्राप्त होती है, प्रत्येक एक अलग-अलग पानी के अणुओं के "पिंजरे" से घिरा होता है।.

जैविक महत्व

HI के पास एक बड़ी प्रासंगिकता है क्योंकि वे विभिन्न जैव रासायनिक प्रक्रियाओं में होते हैं.

इन प्रक्रियाओं में प्रोटीन में परिवर्तन, एंजाइमों के लिए सब्सट्रेट का बंधन, एंजाइमी परिसरों के सबयूनिट्स का संयोजन, जैविक झिल्ली के एकत्रीकरण और गठन, जलीय समाधानों में प्रोटीन का स्थिरीकरण और अन्य शामिल हैं।.

मात्रात्मक शब्दों में, विभिन्न लेखकों को बड़ी मात्रा में प्रोटीन की संरचना की स्थिरता में HI के महत्व को निर्धारित करने का कार्य दिया गया है, यह निष्कर्ष निकालता है कि ये इंटरैक्शन 50% से अधिक योगदान करते हैं.

कई झिल्ली प्रोटीन (इंटीग्रल और पेरीफेरल) HI के लिए लिपिड बाइलेयर से जुड़े होते हैं, जब उनकी संरचनाओं में, कहा जाता है कि प्रोटीन में हाइड्रोफोबिक चरित्र वाले डोमेन होते हैं। इसके अलावा, कई घुलनशील प्रोटीनों की तृतीयक संरचना की स्थिरता HI पर निर्भर करती है.

सेल बायोलॉजी के अध्ययन में कुछ तकनीकें कुछ आयनिक डिटर्जेंट के साथ संपत्ति का शोषण करती हैं ताकि मिसेल का निर्माण किया जा सके, जो एम्फीफिलिक यौगिकों की "गोलार्द्धीय" संरचनाएं हैं जिनके एपोलर क्षेत्र एक-दूसरे के साथ जुड़े हैं HI.

मिसेल का उपयोग फार्मास्युटिकल अध्ययनों में भी किया जाता है जिसमें वसा में घुलनशील दवाओं की डिलीवरी शामिल होती है और उनका निर्माण मानव शरीर में जटिल विटामिन और लिपिड के अवशोषण के लिए भी आवश्यक है।.

हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन के उदाहरण

झिल्ली

HI का एक उत्कृष्ट उदाहरण कोशिका झिल्लियों का निर्माण है। ऐसी संरचनाएं फॉस्फोलिपिड्स के एक बाइलर से बनी होती हैं। इसके संगठन को HI के लिए धन्यवाद दिया जाता है जो कि "जुलूस" में एपेलर की पूंछ के आसपास के जलीय वातावरण के बीच होता है.

प्रोटीन

HI का गोलाकार प्रोटीनों की तह पर बहुत प्रभाव पड़ता है, जिसका जैविक रूप से सक्रिय रूप एक विशेष स्थानिक विन्यास की स्थापना के बाद प्राप्त होता है, जो संरचना में कुछ अमीनो एसिड अवशेषों की उपस्थिति से नियंत्रित होता है।.

• एपोमोग्लोबिन का मामला

Apomyoglobin (हीम समूह की कमी वाला मायोग्लोबिन) एक छोटा सा अल्फा-हेलिकल प्रोटीन है, जिसने फोल्डिंग प्रक्रिया और उसी के पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एपोलर अवशेषों के बीच HI के महत्व का अध्ययन करने के लिए एक मॉडल के रूप में काम किया है।.

2006 में डायसन और सहयोगियों द्वारा किए गए एक अध्ययन में जहां एपोमोग्लोबिन के उत्परिवर्तित दृश्यों का उपयोग किया गया था, यह प्रदर्शित किया गया था कि इस की तह घटनाओं की दीक्षा मुख्य रूप से अल्फा-हेलिकॉप्टर के एपोलर समूहों के साथ एमिनो एसिड के बीच HI पर निर्भर करती है।.

इस प्रकार, अमीनो एसिड अनुक्रम में पेश किए गए छोटे बदलावों का मतलब है तृतीयक संरचना में महत्वपूर्ण संशोधन, जिसके परिणामस्वरूप विकृत और निष्क्रिय प्रोटीन होते हैं.

डिटर्जेंट

HI का एक और स्पष्ट उदाहरण वाणिज्यिक डिटर्जेंट की कार्रवाई का तरीका है जो हम हर दिन घरेलू उद्देश्यों के लिए उपयोग करते हैं.

डिटर्जेंट एम्फीपैथिक अणु (एक ध्रुवीय और एक एपोलर क्षेत्र के साथ) हैं। वे वसा को "उत्सर्जित" कर सकते हैं क्योंकि उनके पास पानी के अणुओं के साथ हाइड्रोजन बांड बनाने की क्षमता है और वसा में मौजूद लिपिड के साथ हाइड्रोफोबिक बातचीत होती है.

जब एक जलीय घोल में वसा के संपर्क में आते हैं, तो डिटर्जेंट अणु एक दूसरे के साथ इस तरह जुड़ते हैं कि एपेलर एक दूसरे से टकराते हैं, लिपिड अणुओं को घेरते हैं, और ध्रुवीय क्षेत्रों को उजागर करते हैं, जो मिसेल सतह में प्रवेश करते हैं, मिसेल की सतह तक। पानी से संपर्क करें.

संदर्भ

1. चैंडलर, डी। (2005)। इंटरफेस और हाइड्रोफोबिक असेंबली का ड्राइविंग बल। नेचर, 437 (7059), 640-647.
2. कुई, एक्स।, लियू, जे।, झी, एल।, हुआंग, जे।, लियू, क्यू।, इज़राइलचविली, जे एन।, और ज़ेंग, एच। (2018)। मध्यस्थता भूतल नैनोस्केल संरचना और रसायन विज्ञान द्वारा हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन का मॉड्यूलेशन, हाइड्रोफोबिसिटी द्वारा नीरस रूप से नहीं। Angewandte Chemie - अंतर्राष्ट्रीय संस्करण, 57 (37), 11903-11908.
3. डायसन, जे। एच।, राइट, पी। ई।, और शेरगा, एच। ए। (2006)। प्रोटीन तह की दीक्षा और प्रसार में हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन की भूमिका। पीएनएएस, 103 (35), 13057-13061.
4. लोदीश, एच।, बर्क, ए।, कैसर, सी। ए।, क्रेगर, एम।, बोरस्टेर, ए।, प्लोएग, एच।, अमोन, ए।, स्कॉट, एम। एंड मार्टिन, के। (2003)। आणविक कोशिका जीवविज्ञान (5 वां संस्करण)। फ्रीमैन, डब्ल्यू एच। एंड कंपनी.
5. लक्की, एम। (2008)। मेम्ब्रेन स्ट्रक्चरल बायोलॉजी: बायोकैमिकल और बायोफिज़िकल फ़ाउंडेशन के साथ। कैम्ब्रिज यूनिवर्सिटी प्रेस। Www.cambrudge.org/9780521856553 से पुनः प्राप्त
6. मेयर, ई। ई।, रोसेनबर्ग, के। जे।, और इज़राइलचविलि, जे। (2006)। हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन को समझने में हालिया प्रगति। नेशनल एकेडमी ऑफ साइंसेज की कार्यवाही, 103 (43), 15739-15746.
7. नेल्सन, डी। एल।, और कॉक्स, एम। एम। (2009)। बायोकेमिस्ट्री के लेहिंगर प्रिंसिपल। ओमेगा संस्करण (5 वां संस्करण).
8. नेमेथी, जी। (1967)। अंगेवन्दते चेमी। रसायन। इंट। 6 (3), 195-280.
9. ओटो, एस।, और एंग्बर्ट्स, जे बी एफ एन (2003)। हाइड्रोफोबिक बातचीत और रासायनिक प्रतिक्रिया। कार्बनिक और जैव-रसायन रसायन विज्ञान, 1 (16), 2809-2820.
10. पेस, CN, Fu, H, Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholzz, J. & Grimsley, GR ( 2011)। प्रोटीन स्थिरता के लिए हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन का योगदान। जर्नल ऑफ मॉलिक्यूलर बायोलॉजी, 408 (3), 514-528.
11. सिल्वरस्टीन, टी। पी। (1998)। असली कारण तेल और पानी का मिश्रण नहीं है। जर्नल ऑफ़ केमिकल एजुकेशन, 75 (1), 116-118.