एकीकरण संरचना, कार्यों और विकासवादी परिप्रेक्ष्य

मैंntegrinas वे कोशिकाओं के बीच आसंजन की मध्यस्थता के लिए जिम्मेदार ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन हैं। इन प्रोटीनों में एक हिस्सा होता है जो कोशिका के बाहर के वातावरण में फैलता है और बाह्य मैट्रिक्स में अन्य प्रोटीनों से बंध सकता है। अन्य लोग आसन्न कोशिकाओं से, बैक्टीरिया पॉलीसेकेराइड से या कुछ वायरल प्रोटीन से बंध सकते हैं.

इन सभी अंतःक्रियाओं में इंटीग्रिंस विभिन्न सेलुलर जंक्शनों के संदर्भ में स्थिरता उत्पन्न करते हैं, बाह्य मैट्रिक्स का गठन, प्लेटलेट्स के समुच्चय का गठन, प्रतिरक्षा प्रणाली के अन्य घटनाओं के बीच प्रतिरक्षा प्रणाली में सेलुलर जंक्शनों की स्थापना।.

विभिन्न जीवों, जैसे स्तनधारी, पक्षी, मछली और कुछ सरल यूकेरियोट जैसे स्पंज, नेमाटोड और फलों के मक्खी में इंटीग्रिन पाए गए हैं।.

सूची

• 1 संरचना
  • 1.1 एकीकरण की संरचनात्मक सामान्यता
  • 1.2 सबयूनिट्स के लक्षण
  • 1.3 उप-संघों के बीच सहसंयोजक संघ
• 2 कार्य
• 3 विकासवादी परिप्रेक्ष्य
• 4 संदर्भ

संरचना

इंटीग्रिन की संरचनात्मक सामान्यता

इंटीग्रिन ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं। प्रोटीन अमीनो एसिड की लंबी श्रृंखलाओं द्वारा गठित मैक्रोमोलेक्यूल हैं जो जीवों में विभिन्न प्रकार के कार्य करते हैं। "ग्लाइको" शब्द अमीनो एसिड की श्रृंखला में कार्बोहाइड्रेट (जिसे कार्बोहाइड्रेट भी कहा जाता है) की उपस्थिति को संदर्भित करता है.

यह ग्लाइकोप्रोटीन ट्रांस्मेम्ब्रेन है, अर्थात यह कोशिका के प्लाज्मा झिल्ली को पार करता है। इंटीग्रिन में, तीन डोमेन को अलग किया जा सकता है: एक अतिरिक्त डोमेन जो अन्य संरचनाओं के साथ संघ की अनुमति देता है, एक सेल जो सेल झिल्ली को पार करता है, और अंतिम वह जो सेल के अंदर स्थित होता है और साइटोस्केलेटन के साथ जुड़ता है.

बाह्य भाग

इंटीग्रिन की सबसे महत्वपूर्ण विशेषताओं में से एक यह है कि सेल के बाहर जो भाग होता है, उसमें ग्लोबोज आकार होता है। इनमें साइटों की एक श्रृंखला है जो मैट्रिक्स में स्थित अणुओं की पहचान की अनुमति देती है। ये क्रम अमीनो एसिड आर्जिनिन, ग्लाइसिन और एस्पार्टेट से बने होते हैं.

संघ में भाग लेने वाले इस हिस्से की लंबाई लगभग 60 एमिनो एसिड अवशेष है

ट्रांसमेम्ब्रेन भाग

कोशिका झिल्ली से गुजरने वाले प्रोटीन के अनुक्रम में अल्फा हेलिक्स प्रकार की संरचना होती है। इसके बाद, दो चेन कोशिका के कोशिका द्रव्य में डूब जाते हैं.

साइटोप्लाज्मिक भाग

सेल के साइटोप्लाज्म में पहले से ही, आप अन्य संरचनाओं में शामिल हो सकते हैं, चाहे अलग प्रोटीन, या साइटोस्केलेटन, जैसे कि टैलिन, एक्टिन, आदि।.

साइटोप्लाज्म में निवास करने वाली "पूंछ" की औसत लंबाई 75 एमिनो एसिड अवशेष है (हालांकि इस क्षेत्र में 1000 से अधिक के साथ अपवाद हैं).

यह तंत्र सूचनाओं के आदान-प्रदान के लिए एक पुल के रूप में इंटीग्रिंस को काम करने की अनुमति देता है जो काफी गतिशील है: प्रोटीन अणुओं को बाह्य मैट्रिक्स के अणुओं को बांधता है जो अंदर स्थित होते हैं, संकेतों की एक श्रृंखला उत्पन्न करते हैं और सूचना प्रसारित करते हैं.

उपगण की विशेषताएँ

प्रत्येक इंटीग्रिन गैर-सहसंयोजक संघ द्वारा दो ट्रांसमेम्ब्रेन ग्लाइकोप्रोटीन का गठन किया जाता है: α और α सबयूनिट। चूंकि ये सबयूनिट्स समान नहीं हैं, इसलिए इंटीग्रिन को हेटेरोडिमर कहा जाता है (सीधे अलग से और डिमर दोनों उपनिषदों के मिलन से)। Α श्रृंखला की लंबाई लगभग 800 अमीनो एसिड और a 100 अमीनो एसिड के साथ है.

Α सबयूनिट में डाइसल्फ़ाइड बांडों से जुड़ी दो श्रृंखलाएं होती हैं और इसमें एक द्विध्रुवीय सिर होता है, जिसमें शिरापरक बंध बंधते हैं। दूसरी ओर, is सबयूनिट, अमीनो एसिड सिस्टीन के अवशेषों में समृद्ध है और इंट्रासेल्युलर भाग प्रोटीन को जोड़ने की एक श्रृंखला के साथ बातचीत में मध्यस्थता कर सकता है.

सबयूनिट के बीच सहसंयोजक संघ

18 α चेन और 8 chains चेन हैं। दोनों सबयूनिट्स के बीच अलग-अलग संयोजन न्यूनतम 24 अलग-अलग डिमर्स के साथ मौजूद इंटीग्रिंस को निर्धारित करते हैं.

संयोजन निम्नलिखित तरीके से दिए जा सकते हैं: एक α एक in, या α कई β चेन के साथ। The स्ट्रैंड्स यह निर्धारित करने के लिए जिम्मेदार हैं कि बंधन कितना विशिष्ट होगा और लक्ष्य अणु के साथ बातचीत की मध्यस्थता के लिए जिम्मेदार इंटीग्रिन के हिस्से हैं.

इस तरह, सबयूनिट्स के विशिष्ट संयोजन निर्धारित करते हैं कि किस अणु से जुड़ा होगा। उदाहरण के लिए, α 3 सबयूनिट और specific 1 के साथ गठित इंटीग्रिन फाइब्रोनेक्टिन के साथ बातचीत के लिए विशिष्ट है.

इस इंटीग्रिन को α के रूप में जाना जाता है₃β₁ (उन्हें नाम देने के लिए, एक सबस्क्रिप्ट के रूप में सबयूनिट संख्या का उल्लेख करें)। इसी तरह, α को एकीकृत करें₂β₁ कोलेजन के लिए बांधता है.

कार्यों

इंटीग्रिन सेल और पर्यावरण के बीच बातचीत की अनुमति देने में महत्वपूर्ण प्रोटीन हैं, क्योंकि वे बाह्य मैट्रिक्स के विभिन्न घटक के लिए संघ के रिसेप्टर्स के अधिकारी हैं। विशेष रूप से, बाध्यकारी मैट्रिक्स और साइटोस्केलेटन के बीच होता है.

इन गुणों के लिए धन्यवाद, इंटीग्रिन सेल आकार, अभिविन्यास और आंदोलन के नियमन के लिए जिम्मेदार हैं.

इसके अलावा, इंटीग्रिन विभिन्न इंट्रासेल्युलर मार्गों को सक्रिय करने में सक्षम हैं। इंटीग्रिन का साइटोप्लाज्मिक हिस्सा एक सिग्नलिंग चेन को ट्रिगर कर सकता है.

यह इंटरैक्शन वैश्विक सेलुलर प्रतिक्रिया की ओर जाता है, जैसा कि पारंपरिक सिग्नलिंग रिसेप्टर्स के साथ होता है। यह मार्ग जीन की अभिव्यक्ति में परिवर्तन की ओर जाता है.

विकासवादी दृष्टिकोण

ऊतकों को बनाने के लिए कोशिकाओं के बीच एक कुशल आसंजन, एक शक के बिना, एक महत्वपूर्ण विशेषता थी जो बहुकोशिकीय जीवों के विकासवादी विकास में मौजूद होना चाहिए था।.

लगभग 600 मिलियन वर्ष पहले मेटाजोअन के रूप में इंटीग्रिन परिवार के उद्भव का पता लगाया गया है.

पैतृक हिस्टोलॉजिकल विशेषताओं वाले जानवरों का एक समूह पोरिफेरा है, जिसे आमतौर पर समुद्री स्पंज कहा जाता है। इन जानवरों में, कोशिका आसंजन प्रोटिओग्लाइकन के एक बाह्य मैट्रिक्स द्वारा होता है। इस मैट्रिक्स से जुड़ने वाले रिसेप्टर्स में एक विशिष्ट इंटीग्रिन बाइंडिंग आकृति होती है.

वास्तव में, इस पशु समूह में हमने कुछ इंटीग्रिन के विशिष्ट सबयूनिट से संबंधित जीनों की पहचान की है.

विकास के दौरान, मेटाज़ो के पूर्वजों ने एक इंटीग्रिन और एक बाध्यकारी डोमेन का अधिग्रहण किया जिसे इस विशाल पशु समूह में समय के साथ संरक्षित किया गया है.

संरचनात्मक रूप से, कशेरुकियों के समूह में एकीकरण की अधिकतम जटिलता देखी जाती है। नए डोमेन के साथ, अलग-अलग एकीकरण होते हैं जो अकशेरुकी में मौजूद नहीं होते हैं। दरअसल, फल की मक्खी में, मनुष्यों में 24 से अधिक विभिन्न कार्यात्मक एकीकरण की पहचान की गई है ड्रोसोफिला मेलानोगास्टर केवल 5 हैं.

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